Se purificó por filtración en Sephacryl S-300 una subunidad de 84 kDa de la lectina de L. setiferus (LsL1), específica para azucares N-acetilados. Por dicroísmo circular se encontró que LsL1 contiene en su estructura secundaria 49% de hojas plegadas beta y 6.9% de alfa hélices. La secuencia de aminoácidos de la subunidad LsL1 se determinó por MALDI-TOF a partir de péptidos trípticos. Comparando los valores con la base de datos NCBInr (Swiss-Prot 2003/08/06), esta subunidad mostró 23% de similitud con el precursor hemocianina, proteína responsable de la respiración en crustáceos, que a su vez ha sido relacionada con la generación de péptidos de defensa; al alinear el péptido con otras proteínas involucradas con la defensa en crustáceos muestran una similitud del 80% con hemocianina, y profenoloxidasa, por lo que podemos asumir que las lectinas de esta especie participan en procesos de defensa.